logo Budapeszt

Sławni Węgrzy


Malarze

Muzycy

Pisarze i poeci

Politycy

Postaci historyczne


Inni

Mészáros Márta

Szent Gyórgyi Albert


Strona główna

Szent Gyórgyi Alfred (1893-1986)

biochemik i naukowiec węgierski. W latach 1931-45 profesor uniwersytetu w Szegedzie. Członek licznych akademii naukowych. Urodził się 16 września 1893r. w Budapeszcie. Wielu z członków jego rodziny było lekarzami oraz wykładowcami w szkołach medycznych, co bez wątpienia wpłynęło na wybór kierunku studiów. Uczył się na Uniwersytecie Budapeszteńskim i w Cambridge, po czym podjął pracę w katedrze medycyny na Uniwersytecie w Szeged. Swą karierę naukową przerwał w czasie I-ej wojny światowej zaciągając się do wojska, później zaś dalej kształcił się w Berlinie i w Hamburgu na kierunku elektrofizjologii i chemii. W 1947r. wyemigrował do Stanów Zjednoczonych, gdzie pracował jako kierownik badań w Instytucie Badań Mięśniowych Laboratorium Biologii Morskiej w Woods Hole, w Massachusetts.

Zainteresowanie poznaniem dynamiki procesów komórkowych, jakie zachodzą w organizmie, a także relacji zachodzących między tymi procesami a uwalnianiem energii, zachęciło go do dokładniejszych studiów nad metabolizmem komórkowym. Ukoronowaniem badań nad licznymi procesami i przemianami stało się wyodrębnienie różnych substancji, o których nie wiedziała współczesna medycyna lub której istnienie było jej wiadome, lecz nic poza tym. Wśród nowych związków odkrytych przez węgierskiego badacza znajdowało się wiele witamin. W 1937r. jego odkrycia uhonorowano wręczając mu nagrodę Nobla z dziedziny Fizjologii i Medycyny, za wypreparowanie kwasu askorbinowego (witaminy C), a także za badania nad aktyną, jedną z protein mięśniowych.

Poza odkryciem witaminy C, Szent-Györgyi przyczynił się do poznania biologicznych procesów odżywiania i spalania odbywających się w komórkach, przede wszystkim związanych z działaniem kwasu askorbinowego. Prowadził także badania biochemiczne nad ruchami mięśniowymi i jako pierwszy w historii otrzymał sztuczne skurcze mięśniowe wywołane w warunkach laboratoryjnych poprzez zmieszanie dwóch protein strukturalnych.

©2001 Csirke